(1) Selon la structure du groupe R : acides aminés aliphatiques, acides aminés aromatiques, acides aminés hétérocycliques, acides imino hétérocycliques

(2) Selon la polarité structurale du groupe R : acides aminés polaires et non polaires

(3) Selon l'acidité et l'alcalinité des acides aminés : acides aminés neutres, acides et basiques

(4) Selon l'état nutritionnel : acides aminés essentiels et acides aminés non essentiels

Propriétés physiques : cristaux incolores, existant à l'état d'ions zwitterioniques dans des cristaux ou des solutions ; point de fusion très élevé, différentes rotations optiques (sauf la glycine), et différents spectres d'absorption...

Spectre d'absorption : Trp, Tyr et Phe peuvent absorber la lumière à près de 280 nm, les autres acides aminés n'absorbent pas la lumière visible

Propriétés amphotères : les acides aminés ont des propriétés acido-basiques et sont un type d'électrolytes amphotères.

(1) Réaction à la ninhydrine

(2) Réaction à l'acide nitreux

(3) Réaction au dinitrofluorobenzène (réaction de Sanger)

(4) Réaction de l'isothiocyanate de phényle (réaction d'Edman)

(5) Réaction dansyl-cl

Force : liaisons secondaires, notamment les liaisons hydrogène, les forces hydrophobes, les liaisons ioniques, les forces de Van der Waals, les liaisons de coordination, les liaisons ester, etc.

Unité plan amide et peptide

Définition : la disposition spatiale de la chaîne principale de la chaîne polypeptidique due à l'action des liaisons hydrogène (c'est-à-dire la façon dont la chaîne principale elle-même se plie et s'enroule)

Type : hélice α, feuille β, tour β, tour γ, bobine aléatoire

Définition : Désigne la combinaison d'unités structurelles secondaires adjacentes (hélice α, feuille β, etc.) et se rapprochant les unes des autres pour former un assemblage de structure secondaire spatialement identifiable et régulier.

Type : αα, βxβ, β-Zigzag, corps plissé β, etc.

Motif : fait référence à deux ou trois segments peptidiques avec des structures secondaires proches les unes des autres dans l'espace pour former une structure spatiale particulière.

Domaine structurel : fait référence à la structure tridimensionnelle de molécules ou sous-unités protéiques globulaires plus grandes qui peuvent souvent former deux ou plusieurs régions spatialement distinctes. Cette entité tridimensionnelle relativement indépendante est appelée domaine structurel.

Il fait référence à celui basé sur la structure secondaire, la chaîne polypeptidique est ensuite pliée et enroulée en une structure tridimensionnelle plus complexe, qui est principalement maintenue par des liaisons non covalentes (liaisons hydrogène, liaisons ioniques, liaisons hydrophobes, liaisons disulfure). Cela peut être compris comme suit : un ensemble d'unités de structure secondaires forme une structure tertiaire.

Fait référence à la disposition tridimensionnelle des sous-unités dans les protéines oligomères et aux interactions entre les sous-unités. Cela peut être compris comme la manière dont les sous-unités protéiques se polymérisent en macromolécules (une sous-unité fait référence à chaque chaîne polypeptidique ayant une structure tridimensionnelle dans une protéine oligomère et est la plus petite unité covalente d'une molécule protéique). Remarque : les protéines à chaîne unique n'ont pas de structure quaternaire.