Wondershare EdrawMind
Галерея диаграмм связей Химия-Ферменты
- 2
Химия-Ферменты
Статья о химико-ферментной карте разума, об исследованиях и разработке ферментов, включая механизм действия, кинетику ферментативных реакций, факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции и т. д.
Отредактировано в 2023-11-19 16:31:03
- Рекомендовано вам
- Структура
фермент
Концепции и особенности
концепция
Биокатализатор
Производимые биологическими клетками, они незаменимы для обмена веществ в живых организмах и регулируются многими факторами.
Большую его часть составляет белок и небольшое количество РНК.
Функции
Эффективность
Количество конверсий (TN)
Количество молекул субстрата, конвертируемых на одну молекулу фермента в единицу времени (1 с)
Высокие 40 миллионов - Каталаза
Низкий 1-лизоцим
специфика
Ферменты строго избирательны в отношении типа реакции, которую они катализируют, и реагирующих веществ.
ферментативная реакция
химическая реакция, катализируемая ферментами
субстрат
Реагент
Определяется строением фермента, особенно структурной специфичностью активного центра фермента.
чувствительность
Легко деактивировать
Высокая температура, сильная кислота, сильная щелочь, высокое содержание соли.
Требует нормальной температуры, нормального давления, низкого содержания соли и близкого к нейтральному pH.
Регулируемость
Динамическая балансировка
Химическая природа и состав
химическая природа
рибозим
РНК с каталитической способностью
белок
чистый белок
Содержит только аминокислотные остатки
Уреаза Амилаза Рибонуклеаза Лизоцим
Конъюгированный белок (голофермент)
Есть ионы металлов.
небольшие органические молекулы
кофермент
Простетическая группа: трудно удалить с помощью диализа.
металлические органические молекулы
перенос электронов
Улучшить свойства сродства к воде
Статическое экранирование
ориентировать реакцию
Небелковая часть является кофактором
Как переносчик электронов, атомов или определенных химических групп.
Белковая часть – апофермент.
Связующий субстрат
Участвовать в катализе
тип
мономерный фермент
полипептидная цепь
Олигомераза
две или более субъединицы
мультиферментный комплекс
Несколько химерных ферментов
имя
обычная номенклатура
В зависимости от субстрата фермента и типа ферментативной реакции
Источник ферментов
Отсутствие системности и точности.
обычная номенклатура
Комитет по энзимологии (ЕК)
EC.1 (окислительно-восстановительный).1 (большая подкатегория).1 (рецептор-НАД).27 (серийный номер)
первый номер
1 тип редокс
2 трансферазы
3 тип гидролиза
4 лиазы
5 ферментов изомеразы
6 Синтетические ферменты
7 аллозимов
Структура и функции
Активный сайт и основные группы
активный центр/активный сайт
Область, в которой сосредоточены химические группы, участвующие в связывании с субстратом.
каталитическая группа
Помогайте и продвигайте определенные химические изменения в субстратах.
определенные боковые цепи аминокислот
кофактор фермента
группа привязки
основная группа
Группы, необходимые для поддержания пространственной организации фермента.
Гибкий
изофермент
Группа ферментов, катализирующих одну и ту же химическую реакцию, но имеющих разный молекулярный состав, физические и химические свойства, иммунные свойства и регуляторные характеристики самого фермента.
Одна и та же стадия реакции подлежит независимой регуляции по принципу обратной связи со стороны нескольких метаболитов, что делает метаболическую регуляцию очень сложной.
специфика
структурная специфика
абсолютная специфичность
Работает только на одном
относительная специфичность
Иметь семейную/групповую специфику
Пример: протеаза
Имеет ключевую специфику
Пример: эстераза
Стереоспецифичность
Если в реагентах присутствуют стереоизомеры, выберите только один фермент.
Специфика оптической изомерии
специфичность геометрической изомерии
значение
Скоординированные химические реакции в живых организмах
теория
теория замков и ключей
теория дополнительности переходного состояния
теория индуцированного соответствия
Механизм
Ферменты ускоряют реакции за счет уменьшения энергии активации реакции.
Переходное состояние
Чтобы реагенты превратились в продукты, они должны перейти в более высокое энергетическое состояние.
Основное состояние
Состояние молекул реагирующих веществ с меньшей энергией
энергия активации
Молекулы переходного состояния имеют больше свободной энергии, чем молекулы основного состояния.
энергия связи
Энергия, генерируемая ферментами и субстратами посредством этих нековалентных взаимодействий.
молекулярный механизм
Активный центр молекулы фермента связывается с субстратом, образуя фермент-субстратный комплекс.
эффект близости и эффект облегчения
Эффекты могут быть накопительными
Нековалентные взаимодействия, способствующие образованию переходных состояний субстрата.
Абзимы/каталитические антитела
Иммуноглобулины с каталитическими способностями.
Кислотно-основной катализ
Катализаторы работают, отдавая протоны реагентам или принимая протоны от реагентов.
ковалентный катализ
Катализатор изменяет процесс, образуя относительно нестабильный ковалентный промежуточный комплекс с субстратом, и энергия активации снижается.
Катализ ионов металлов
Улучшить свойства сродства к воде
Электростатическое взаимодействие экранирует отрицательные заряды.
Используйте положительный заряд, чтобы стабилизировать отрицательный заряд, образовавшийся в ходе реакции.
Связывание субстрата ориентирует реакцию
Роль микроокружения в активном центре фермента.
Примеры ферментативного механизма действия
химотрипсин
Кинетика ферментативной реакции
Наука, изучающая скорость ферментативных реакций и различные факторы, влияющие на эту скорость.
Кинетические уравнения ферментативных реакций
Уравнение Михаэлиса-Ментен
Константа Михаэлиса, км
Км=（к-1 к2）/к1
Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций
ингибитор
Вмешательство в ферментативный катализ
необратимый ингибитор
конкурентный ингибитор
Действуйте на том же сайте
неконкурентный ингибитор
Различные места действия
антиконкурентный ингибитор
Фермент связывается с субстратом, а затем с ингибитором.
Обратимый ингибитор
температура
Оптимальная температура
Вершина кривой, полученная путем построения графика зависимости скорости реакции от температуры.
рН
Кислотная денатурация/щелочная денатурация
Изменить состояние диссоциации группы
Влияет на состояние диссоциации субстрата и состояние диссоциации промежуточного комплекса ES.
Влияет на конформацию активного центра ферментов.
Оптимальный pH
Завод 4,5-6,5
Животное 6,5-8,0
Пепсин 1,5
Папаин 4-10 без изменений
активатор
Улучшить активность ферментов
эффект
Увеличение активности ферментов
Mg2 в ПЦР может повысить активность ДНК-полимеразы
Контролируйте количество и тип активаторов ферментов.
Чрезмерное увеличение частоты ошибок Mg2
Отделить, очистить или сохранить, удалив активаторы.
Сохранение ДНК-ЭДТА 4° можно хранить в течение полугода.
Регуляция активности ферментов
Метод регулировки
Изменение количества и распределения ферментов
Изменить активность существующих молекул ферментов в клетках
аллостерическая регуляция
Регуляторный сайт фермента, который изменяет каталитическую активность фермента.
аллостерический фермент
Ферменты с аллостерической регуляцией
Аллостерическую регуляцию ЦТФ часто называют ингибированием по обратной связи.
эффектор
Соединения с аллостерическим модулирующим действием на молекулы ферментов
Положительные эффекторы/аллостерические активаторы
Отрицательные эффекторы/аллостерические ингибиторы
синергетический эффект
положительная синергия
Субстрат связывается с аллостерическими ферментами, способствуя связыванию.
отрицательная синергия
Напротив
своеобразный эффект
Активный центр и регуляторный центр фермента различны, а эффектор представляет собой несубстратную молекулу.
Регуляция обратимой ковалентной модификации
Когда фермент катализируется другими ферментами, определенные группы в его пептидной цепи подвергаются обратимой ковалентной модификации, что приводит к взаимному превращению фермента между активной (или высокоактивной) формой и неактивной (или низкоактивной) формой.
ковалентно регулируемый фермент
активация зимогена
зимоген
неактивный предшественник фермента
активация
Катализ специфическими протеолитическими ферментами, необратимый.
Методы исследования ферментов и ферментная инженерия
Метод измерения активности ферментов
Ферментативная активность/ферментативная активность
Способность фермента катализировать определенную химическую реакцию.
единица активности фермента
Количество фермента, необходимое для превращения определенного количества субстрата в продукт в единицу времени.
специфическая активность фермента
Число единиц ферментативной активности на миллиграмм ферментного белка
Выделение и очистка ферментов
Приготовление сырого экстракта
Выбор материала
сломанный
извлекать
очищение
Хранение ферментных препаратов
Низкая температура 0-4°, -20°
Увеличение концентрации хранения
Добавить стабилизатор
Сублимационной сушки
обездвиженный
Ферментная инженерия
Новая технология применения, созданная путем органического объединения основных принципов энзимологии, технологии химического машиностроения и технологии генетической рекомбинации.
иммобилизация ферментов
Молекулы ферментов связываются с носителем посредством адсорбции, ковалентного связывания, инкапсуляции и сшивания.
метод адсорбции
Метод ковалентного связывания
Метод перекрестных связей
Метод заливки геля
Микроинкапсуляция