Struttura primaria: *L'ordine degli aminoacidi nelle proteine *In una certa misura include anche altri componenti legati covalentemente

spirale destra

Il legame idrogeno formato dal gruppo amminico e dal gruppo carbonilico è la forza principale che stabilizza l'elica.

3,6 aminoacidi per giro di elica

I gruppi di catene laterali si trovano all'esterno dell'elica

Diverse catene polipeptidiche sono disposte in direzioni anteriori o antiparallele

I gruppi amminici e carbonilici formano legami idrogeno intercatena

Le catene laterali si estendono sopra e sotto il telo

è la conformazione più estesa di una catena peptidica

Gruppi di catene laterali più piccoli avvicinano le catene peptidiche, il che è vantaggioso per la formazione dei foglietti β

1. Proposto da Pauling et al nel 1951, esiste sia nelle proteine ​​fibrose che globulari. 2. La catena polipeptidica è piuttosto estesa, piegata in una struttura a zigzag tra unità peptidiche adiacenti (piani peptidici), e le catene laterali sono sfalsate sopra e sotto la struttura a zigzag - vedere struttura. 3. Più di due sezioni di questa struttura sono disposte in parallelo e le due catene possono essere parallele o antiparallele. 4. I legami idrogeno si formano tra le catene peptidiche tra le due catene per stabilizzare la struttura piegata. I legami idrogeno sono perpendicolari all'asse lungo dell'elica (antiparallelo). 5. La distanza tra amminoacidi adiacenti è 0,35 nm.

Determinazione degli aminoacidi N-terminali dei polipeptidi

Determinazione dell'amminoacido C-terminale dei polipeptidi

La maggior parte dei peptidi attivi nel corpo vengono elaborati da precursori proteici inattivi attraverso speciali sistemi enzimatici (come la scissione della catena polipeptidica, l'acilazione, l'acetilazione, ecc.)

Separazione e purificazione di peptidi attivi naturali (salatura, cromatografia, precipitazione selettiva, ecc.)

Preparazione di peptidi attivi attraverso sintesi chimica (possono essere utilizzati per la diagnosi clinica, il trattamento e la prevenzione di alcune importanti malattie)

Struttura primaria: *L'ordine degli aminoacidi nelle proteine *In una certa misura include anche altri componenti legati covalentemente

La struttura secondaria di una proteina si riferisce alla conformazione spaziale locale degli atomi della spina dorsale di una catena polipeptidica. Si tratta di uno scheletro formato dalla disposizione ripetuta di tre atomi: N (azoto amminico), Ca (atomo di carbonio α) e Co (atomo di carbonio α). carbonio carbossilico); il gruppo R di ciascun residuo amminoacidico costituisce la catena laterale della catena polipeptidica. La struttura secondaria si riferisce alla conformazione degli atomi dello scheletro della catena principale e non coinvolge il gruppo R.

Principali tipi di strutture secondarie delle proteine

Superstruttura secondaria: motivo

La struttura terziaria di una proteina è la disposizione spaziale complessiva di tutti gli atomi dell'intera catena polipeptidica, ovvero sulla base della struttura secondaria si aggiunge l'interazione dei gruppi R della catena laterale e viene organizzata l'intera catena polipeptidica. struttura spaziale formata. In un ambiente acquatico, i gruppi polari si trovano spesso sulla superficie delle molecole proteiche, mentre i gruppi non polari si trovano spesso all'interno delle molecole proteiche.

Fattori che mantengono la stabilità della struttura a tre livelli

Struttura terziaria della mioglobina

dominio

Una proteina multimerica composta da più catene polipeptidiche. Ciascuna catena polipeptidica si ripiega per formare una propria struttura terziaria indipendente ed è associata insieme. Queste catene polipeptidiche che costituiscono la proteina multimerica sono le subunità della proteina. L'associazione tra le basi è la struttura quaternaria la proteina, compresa la disposizione spaziale e le interazioni delle subunità.