Galería de mapas mentales Introducción a las proteínas.
Resumen de puntos de conocimiento sobre proteínas y aminoácidos, que resume los puntos clave de enseñanza, Dificultades de enseñanza, propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, puntos de conocimiento adicionales, etc.
Editado a las 2024-03-07 23:40:55,Introducción a las proteínas.
Enfoque docente
concepto de proteína
Es una sustancia macromolecular biológica con una conformación relativamente estable y ciertas funciones formadas por la condensación de muchos α-aminoácidos diferentes a través de enlaces amida según una secuencia determinada.
Elementos principales de la proteína.
C,H,O,N,S
Cálculo del contenido de proteínas.
El contenido promedio de nitrógeno es del 16%. La medición del contenido de nitrógeno puede estimar el contenido de proteína.
Contenido de proteína = contenido de nitrógeno de la muestra de proteína *6,25
unidad básica
20 tipos de α-aminoácidos tipo L
La proteína puede ser hidrolizada por ácidos, álcalis y proteasas para liberar más de 20 aminoácidos.
Representación de 3 letras de 20 aminoácidos.
Ala - Alanina Asp - Ácido aspártico Leu - Leucina Arg - Arginina Gly - Glicina Phe - Fenilalanina Ser - Serina Pro - Prolina His - Histidina Lys - Lisina Met - metionina Thr - treonina Val - valina Ile - isoleucina Trp - tirosina Tyr - Fenilamina Cys - Cisteína Glu - Ácido glutámico Gln - Glutamina
La fórmula estructural general de los aminoácidos.
Características estructurales
Configuración y actividad óptica.
Configuración: La estructura tridimensional ópticamente activa causada por la asimetría de la disposición espacial de grupos o átomos se llama estereotipo.
L- (-)-tipo;-D- ( )-tipo
Determinar en función de la posición del grupo amino. El grupo amino de la izquierda es la forma L. El grupo amino de la derecha es la forma D.
Todos son α-aminoácidos (excepto Pro). Todos son L-α-aminoácidos. Todos son ópticamente activos (excepto Gly). Diferentes α-aminoácidos tienen diferentes cadenas laterales R.
Aminoácidos especiales, aminoácidos esenciales.
El concepto y cálculo del punto isoeléctrico.
Los aminoácidos exhiben características de disociación anfótera porque tienen grupos α-amino, grupos α-carboxilo y grupos de cadenas laterales disociables. En condiciones de pH específicas, la carga positiva generada por la disociación de un aminoácido es igual a la carga negativa y la carga neta transportada por el aminoácido es cero. El pH de la solución en este momento se llama punto isoeléctrico del. aminoácidos.
El pH de una solución en la que la carga neta de un aminoácido es cero. *pH<pI, carga positiva *pH=pI, sin cargo *pH>pI, carga negativa
Reacción de ninhidrina
Dificultades de enseñanza
Cálculo y aplicación del punto isoeléctrico.
solicitud
Métodos comúnmente utilizados para separar aminoácidos mixtos: Ciertos aminoácidos pueden precipitarse de la mezcla utilizando la solubilidad mínima en el punto isoeléctrico. La separación se lleva a cabo utilizando la diferencia de carga de diferentes aminoácidos al mismo pH.
calcular
Aminoácidos neutros: pI=(pK-COOH pK-NH3)/2
Aminoácidos ácidos: pI=(pK1-COOH pK2-COOH)/2
Aminoácidos básicos: pI=(pK2-NH3 pK3-NH3)/2
La ley del punto isoeléctrico.
Primero escribe correctamente la ecuación de disociación: (presta atención al grado de disociación) Luego tome el promedio de los valores de pK de los grupos a ambos lados del ion zwitteriónico
Encuentra el zwitterion (ion zwitteriónico) y escribe correctamente la ecuación de disociación
¿Cómo escribir correctamente la ecuación de disociación? Recuerde la fuerza de ionización: carboxilo > cadena principal > cadena lateral;
El valor pK del zwitterion antes y después de la disociación.
Los grupos amino, carboxilo y algunas cadenas laterales de aminoácidos se pueden disociar.
Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos.
Composición molecular de aminoácidos.
Composición de elementos proteicos.
Elementos básicos: C, H, O, N, S.
Oligoelementos: P, I, Se... Fe, Mn, Mg, Cu, Zn, Co...
Fórmula estructural de aminoácidos
Clasificación de aminoácidos
no polar
También llamado aminoácido hidrofóbico.
5 tipos de aminoácidos lipídicos (alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina) 1 aminoácido aromático (fenilalanina) 2 tipos de aminoácidos heterocíclicos (prolina y triptófano)
polaridad
descargado
Pertenece al aminoácido hidrófilo.
Contiene 3 tipos de hidroxilo aminoácidos (serina, treonina y tirosina) 2 tipos de aminoácidos amida (asparagina y glutamina) Contiene mercaptocisteína y glicina, etc.
cargado
Electricidad positiva
*Aminoácidos básicos: lisina, arginina, histidina.
Carga negativa
*Aminoácidos ácidos: ácido aspártico, ácido glutámico
Nombre general para una clase de compuestos orgánicos que contienen grupos amino y carboxilo.
propiedades físicas
color
1. Estado del color: Los aminoácidos suelen ser cristales incoloros, se desconoce su color. Aparece como forma cristalina pura, incolora o blanca. Diferentes aminoácidos pueden formar diferentes formas cristalinas debido a sus estructuras específicas, y estas formas pueden usarse para identificar diferentes tipos de aminoácidos.
estado
2. Solubilidad: La mayoría de los aminoácidos son solubles en agua, especialmente en agua tibia, excepto la cistina y la tirosina, el resto de los aminoácidos también son mejor solubles en agua fría. Para los disolventes orgánicos, los aminoácidos son generalmente insolubles o ligeramente solubles en etanol, éter, etc., con la excepción de la prolina y la hidroxilamina (ninguno de los 20 aminoácidos estándar), que son solubles en etanol y éter.
oler
3.Sabor: Los aminoácidos tienen una variedad de sabores diferentes, incluidos ácido, dulce, amargo y umami. Por ejemplo, el ácido glutámico (glutamato monosódico, el componente principal del glutamato monosódico) tiene un sabor umami distintivo, la glicina es dulce y algunos aminoácidos pueden ser amargos o insípidos.
Estado del color: cristales incoloros, las formas de cristales específicas varían. Solubilidad: Fácilmente soluble en agua y soluciones ácidas y alcalinas diluidas. Algunos aminoácidos pueden ser solubles en disolventes orgánicos específicos. Sabor: Tiene varias características de sabor como ácido, dulce, amargo, umami, etc. El sabor específico depende del tipo de aminoácido.
propiedades químicas
Zwitterión
conceptos, características
Los aminoácidos tienen propiedades zwitteriónicas, que se reflejan en el hecho de que sus moléculas tienen grupos funcionales tanto básicos (amino-NH₂) como ácidos (carboxil-COOH). A un pH específico (punto isoeléctrico), los grupos amino y carboxilo se ionizan en el mismo grado y el aminoácido se vuelve neutro y se convierte en un Zwitterion. Su estado de carga cambia con el pH del medio ambiente, lo que tiene un impacto importante en la solubilidad de los aminoácidos en solución, las propiedades de carga, las reacciones bioquímicas y las actividades vitales (como la estructura y función de las proteínas).
Punto isoeléctrico (pI)
concepto
Los aminoácidos exhiben características de disociación anfótera porque tienen grupos α-amino, grupos α-carboxilo y grupos de cadenas laterales disociables. En condiciones de pH específicas, la carga positiva generada por la disociación de un aminoácido es igual a la carga negativa y la carga neta transportada por el aminoácido es cero. No se mueve ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo en el campo eléctrico. El pH de la solución en este momento se llama valor isotópico del punto eléctrico del aminoácido.
En el punto isoeléctrico, la solubilidad de los aminoácidos es mínima y es fácil de precipitar. Esta propiedad se puede utilizar para separar y preparar aminoácidos.
El pH de una solución en la que la carga neta de un aminoácido es cero. *pH<pI, carga positiva *pH=pI, sin cargo *pH>pI, carga negativa
calcular
Aminoácidos neutros: pI=(pK-COOH pK-NH3)/2
Aminoácidos ácidos: pI=(pK1-COOH pK2-COOH)/2
Aminoácidos básicos: pI=(pK2-NH3 pK3-NH3)/2
La ley del punto isoeléctrico.
Primero escribe correctamente la ecuación de disociación: (presta atención al grado de disociación) Luego tome el promedio de los valores de pK de los grupos a ambos lados del ion zwitteriónico
Encuentra el zwitterion (ion zwitteriónico) y escribe correctamente la ecuación de disociación
¿Cómo escribir correctamente la ecuación de disociación? Recuerde la fuerza de ionización: carboxilo > cadena principal > cadena lateral;
El valor pK del zwitterion antes y después de la disociación.
Los grupos amino, carboxilo y algunas cadenas laterales de aminoácidos se pueden disociar.
reacción química
Reacción de ninhidrina
Reacción ADNFB
Propiedades de absorción de rayos UV
Los aminoácidos que contienen dobles enlaces conjugados (tirosina, fenilalanina y triptófano) tienen propiedades de absorción de rayos UV.
Hay un pico característico de absorción de rayos UV a 280 nm. Derivado de grupos de cadenas laterales de aminoácidos aromáticos. Trp >Tyr > Phe Se puede utilizar para determinar el contenido de aminoácidos y proteínas.
Sólo los aminoácidos aromáticos tienen capacidad de absorción de rayos UV (porque contienen la cadena lateral R de un doble enlace conjugado con un anillo de benceno). Tirosina λmax: 275 nm Fenilalanina λmax: 259 nm Triptófano λmax: 279 nm
Por lo tanto, midiendo el valor de absorción de luz de la muestra a 280 nm, se puede conocer la concentración de proteína en la solución. Este método es rápido y sencillo.
Puntos de conocimiento adicionales
¿Solo hay 20 aminoácidos que forman las proteínas?
Hidroxiprolina
* Se encuentra en el colágeno. *La prohidroxilación requiere vitamina C
γ-carboxiglutamato
subtema
*Existe en factores de coagulación. *La modificación del Glu requiere vitamina K.
cistina
Cys se forma a través de enlaces disulfuro.
¿Hay aminoácidos que no participan en la composición de las proteínas?
Durante el proceso metabólico se pueden producir una variedad de aminoácidos no proteicos. *Citrulina y ornitina: L-α-aminoácidos, intermediarios de la síntesis de urea. *Ácido gamma-aminobutírico (GABA) y beta-alanina GABA: neurotransmisores importantes β-alanina: producto de degradación de las pirimidinas forma ácido pantoténico; *D-aminoácido: se encuentra ampliamente en plantas y diversos microorganismos.