酶的思维导图,酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子,所以又称为生物催化剂,绝大多数的酶都是蛋白质。
Edited at 2023-10-21 17:06:14Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Einhundert Jahre Einsamkeit ist das Meisterwerk von Gabriel Garcia Marquez. Die Lektüre dieses Buches beginnt mit der Klärung der Beziehungen zwischen den Figuren. Im Mittelpunkt steht die Familie Buendía, deren Wohlstand und Niedergang, interne Beziehungen und politische Kämpfe, Selbstvermischung und Wiedergeburt im Laufe von hundert Jahren erzählt werden.
Projektmanagement ist der Prozess der Anwendung von Fachwissen, Fähigkeiten, Werkzeugen und Methoden auf die Projektaktivitäten, so dass das Projekt die festgelegten Anforderungen und Erwartungen im Rahmen der begrenzten Ressourcen erreichen oder übertreffen kann. Dieses Diagramm bietet einen umfassenden Überblick über die 8 Komponenten des Projektmanagementprozesses und kann als generische Vorlage verwendet werden.
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酶
概念和特点
概念
酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子,所以又称为生物催化剂
绝大多数的酶都是蛋白质
酶催化的生物化学反应,称为酶促反应
在酶的催化下发生化学变化的物质,称为底物
酶和一般催化剂的共性
用量少而催化效率高
它能够改变化学反应的速度,但是不能改变化学反应平衡
酶能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活化能,从而加速反应的进行
特点
高效性
酶的催化作用可使反应速度提高10⁶-10¹²倍
专一性或选择性
酶只能对特定的一种或一类底物起作用,这种专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的
酶专一性类型
结构专一性
酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择
类别
相对专一性
绝对专一性
立体异构专一性
酶除了对底物分子的化学结构有要求外,对其立体异构也有一定的要求
类别
旋光异构专一性
几何异构专一性
反应条件温和,容易失活
酶促反应一般在pH5-8 水溶液中进行,反应温度范围为 20-40℃
高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活(不稳定性)
酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调 节、酶原激活及激素控制等
某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
酶的化学本质及组成
化学本质
是蛋白质或核酸,具有蛋白质、核酸相同的理化性质
组成
简单蛋白质
如服酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等
缀合蛋白质
蛋白质部分,又叫酶蛋白
酶蛋白的功能:决定酶反应的专一性
非蛋白质部分,又叫辅助因子
辅助因子的功能:直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用,决定化学反应的类型
全酶=酶蛋白 辅助因子
类别
据酶分子组成分类
单纯蛋白酶类
结合蛋白酶类
酶蛋白质
辅助因子
金属离子
金属有机物
小分子有机物
据酶蛋白特征分类
单体酶
一条多肽链组成的酶,如溶菌酶、胰蛋白酶
寡聚酶
由两个或两个以上的亚基组成的酶,如磷酸化酶a
多酶复合体
是几种酶靠非共价键彼此嵌合而成,如脂肪酸合成盒街因子
酶的辅因子
酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分,其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为
辅酶:与酶蛋白松弛结合的辅助因子,可用透析方法除去
辅基:以共价键和酶蛋白较牢固地结合在一起,不容易用透析方法除去,如细胞色素氧化酶与铁叶咻辅基
作用
传递电子体:如叶琳铁、铁硫簇
传递氢(递氢体):如FMN/FAD 、 NAD/NADP、COQ、硫辛酸
传递酰基体:如 COA、TPP、硫辛酸
传递磷酸基:如 ATP,GTP
传递一碳基团:如 四氢叶酸
其他作用
转氨基,如VB₆;传递CO₂,如生物素
酶的分类
氧化还原酶类
氧化-还原酶催化氧化-还原反应
主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
转移酶类
转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上
例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应
水解酶类
水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等
例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
裂解酶类
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等
例如,脱俊酶
异构酶类
异构酶催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子的重排过程
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
合成酶类
合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-0C-N以及C-S 键的形成反应
这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A B ATP H-O-H ===A—B ADP Pi 例如,丙酮酸化酶催化的反应
核酸酶(催化核酸)
能够催化 RNA分子中的磷酸酯键的水解及其可逆反应
异位酶类
催化离子或分子跨越生物膜或在生物膜内进行移动的酶
酶的专一性
反应专一性
酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应
底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质
酶的结构及催化作用机制
酶活性部位
与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位或活性中心(通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心)。
酶的活性部位结构
结合部位
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位
结合部位决定酶的专一性
催化部位
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。
催化部位决定酶所催化反应的性质。
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。
调控部位
酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位,从而引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用。
酶作用专一性的机制
三点结合”的催化理论
认为酶与底物的结合处至少有三个点,而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下,不对称催化作用才能实现。
锁钥学说
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
酶作用高效率的机制
中间产物学说
与酶的高效率有关的主要因素
酶促反应动力学
化学动力学基础
酶促反应的动力学方程
1. 速率方程
* 零级反应:反应速率与反应物的浓度无关。
* 一级反应:反应速率与反应物的浓度成正比。
* 二级反应:反应速率与反应物浓度的平方成正比。
2. 速率常数
* 速率常数是反应速率的衡量标准,表示反应在单位时间内能以多快的速度进行。
3. 活化能
* 活化能是反应发生所需的最低能量。
4. 催化剂
* 催化剂可以降低活化能,加速反应速度。
5. 竞争性抑制
* 竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,从而降低反应速度。
6. 非竞争性抑制
* 非竞争性抑制是指抑制剂与底物和酶形成的复合物结合,从而降低反应速度。
7. 反竞争性抑制
* 反竞争性抑制是指抑制剂与酶和底物形成的复合物结合,从而降低反应速度。
底物浓度对酶反应速度的影响
1. 反应速度常数:反应速度常数是描述反应速度与反应物浓度的关系的常数。 当反应物的浓度处于单位浓度范围时,反应速度与反应物的浓度成正比。
2. 米氏方程:米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓度的关系的方程。 当底物浓度处于单位浓度范围时,反应速度与底物浓度的倒数成正比。
3. 米氏方程的斜率:米氏方程的斜率是反应速度常数与最大反应速度的比值,可以反映底物浓度对反应速度的影响程度。
4. 最大反应速度:最大反应速度是米氏方程中的最大反应速度,可以反映在给定条件下酶促反应的最大速度。
5. 竞争性抑制:竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,从而降低反应速度。 竞争性抑制情况下,米氏方程的斜率不变,但最大反应速度减小。
6. 非竞争性抑制:非竞争性抑制是指抑制剂与酶的活性中心结合,从而降低酶的活性。 非竞争性抑制情况下,米氏方程的斜率和最大反应速度都减小。
7. 反竞争性抑制:反竞争性抑制是指抑制剂与酶-底物复合物结合,从而阻止底物与酶的进一步结合。 反竞争性抑制情况下,米氏方程的斜率和最大反应速度都增大。
影响酶促反应速率的因素
pH对酶反应速度的影响
在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,该PH为最适PH
温度对酶反应速度的影响
大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。
温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。
温度升高,酶促反应速度加快
抑制剂对酶活性的影响
使酶的活性降低或丧失的现象,称为酶的抑制作用。
能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。
特点
在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似
能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。
分类
不可逆抑制
抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合,引起酶的永久性失活
可逆抑制
抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合,引起酶活性暂时性丧失。 抑制剂可以通过透析等方法被除去,并且能部分或全部恢复酶的活性。
抑制剂使用方式
竞争性抑制剂
(1)竞争性往往是酶的底物结构类似物; (2)抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同——酶的活性中心 (3)抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除 (4)(表观 Km 值增大,Vm值不变
非竞争性抑制剂
(1)非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似; (2)抑制剂与酶的活性中心外的位点结合; (3)抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响,抑制程度取决于抑制剂的浓度 (4)动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
反竞争性抑制剂
(1)反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似 (2)抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合 (3)必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;抑制程度随底物浓度的增加而增加; 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度 (4)动力学参数:Km减小,Vm降低。
酶的活性调节
别构酶及酶的别构(变构)效应
有些酶分子表面除了具有活性中心外,还存在被称为调节位点(或变构位点)的调节物特异结合位点,调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化, 导致酶的活性提高或下降,这种现象称为别构效应(allosteric effect),具有上述特点的酶称别构酶
酶的多种分子形式(同工酶)
存在于同一种属或不同种属,同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞,具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶,称之为同工酶
酶原的激活
在体内处于无活性状态的酶前身物(酶原,zymogen)在一定条件下被修饰转变成有活性的酶的过程称酶原的激活。 其实质是酶原被修饰时形成了正确的分子构象和活性中心,由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性的基本保证。