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Biochemie-Mindmap des Funktionsprinzips von Enzymen
Dies ist eine Mindmap zur Biochemie – dem Funktionsprinzip von Enzymen, einschließlich der Gemeinsamkeiten zwischen Enzymen und allgemeinen Katalysatoren, den herausragenden Merkmalen von Enzymen, den Funktionsprinzipien von Enzymen usw.
Edited at 2023-12-02 19:32:55
Biochemie-Mindmap des Funktionsprinzips von Enzymen
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Wie Enzyme funktionieren
Was Enzyme mit allgemeinen Katalysatoren gemeinsam haben
Vor und nach der Reaktion treten keine qualitativen oder quantitativen Veränderungen auf
Kann nur chemische Reaktionen katalysieren, die thermodynamisch zulässig sind
Es kann den Prozess einer reversiblen Reaktion nur beschleunigen, ohne den Gleichgewichtspunkt der Reaktion zu verändern.
Hauptmerkmale von Enzymen
Enzyme sind auf Substraten äußerst effizient
Enzyme sind hochspezifisch für ihre Substrate
absolute Spezifität
Es kann nur auf ein Substrat mit einer bestimmten Struktur einwirken, eine bestimmte Reaktion durchführen und ein Produkt mit einer bestimmten Struktur erzeugen.
Urease kann beispielsweise nur die Hydrolyse von Harnstoff zur Bildung von CO2 und NH3 katalysieren
relative Spezifität
Die Spezifität einiger Enzyme für Substrate beruht nicht auf der gesamten Molekülstruktur des Substrats, sondern auf bestimmten chemischen Bindungen oder bestimmten Gruppen in den Substratmolekülen.
Zum Beispiel: Protease
Stereospezifität
Einige Enzyme können mit absoluter Spezifität zwischen optischen Isomeren und Stereoisomeren unterscheiden und können nur eine Reaktion mit einem optischen Isomer oder Stereoisomer katalysieren.
Enzymabstimmbarkeit
Enzyme sind instabil
Wie Enzyme funktionieren
Enzyme verbinden sich mit Substraten und bilden Zwischenprodukte: Enzym-Substrat-Komplexe
Reduzieren Sie effektiv die Reaktionsaktivierungsenergie
Mechanismus zur Reduzierung der Aktivierungsenergie
induzierte Passform
Näherungseffekt und Richtungsausrichtung
Oberflächeneffekte desolvatisieren Substratmoleküle
Enzymatische Reaktionskinetik
Substratkonzentration
Wenn andere Faktoren unverändert bleiben, ist die Auswirkung der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit eine rechteckige hyperbolische Beziehung.
Wenn die Substratkonzentration niedrig ist: Die Reaktionsgeschwindigkeit ist proportional zur Substratkonzentration; die Reaktion ist eine Reaktion erster Ordnung.
Mit zunehmender Substratkonzentration beschleunigt sich die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr proportional; die Reaktion ist eine Reaktion auf gemischten Ebenen.
Wenn die Substratkonzentration ein bestimmtes Niveau erreicht, steigt die Reaktionsgeschwindigkeit nicht mehr an und erreicht die maximale Geschwindigkeit; die Reaktion ist eine Reaktion nullter Ordnung
Michael-Mann-Gleichung
Ｖ＝Vmax[S]/Km[S]
Km
Der Km-Wert entspricht der Substratkonzentration, bei der die enzymatische Reaktionsgeschwindigkeit halb so hoch ist wie die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.
Km kann die Affinität des Enzyms zum Substrat unter bestimmten Bedingungen darstellen.
Km ↑ Affinität ↓
Km ↓ Affinität ↑
Der Km-Wert ist eine charakteristische Konstante des Enzyms
Die Größe ist nicht festgelegt
Es hängt mit der Struktur des Enzyms, der Struktur des Substrats, dem pH-Wert, der Temperatur und der Ionenstärke der Reaktionsumgebung zusammen.
unabhängig von der Enzymkonzentration
Enzymkonzentration
Wenn das Enzym mit dem Substrat gesättigt ist, ist die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Enzymkonzentration
pH-Wert
Optimaler pH-Wert
Keine charakteristische Konstante eines Enzyms
Beeinflusst durch Faktoren wie Substratkonzentration, Puffertyp und -konzentration sowie Enzymreinheit
Temperatur
Doppelschlag
Optimale Temperatur
Keine charakteristische Konstante eines Enzyms
Hängt von der Reaktionszeit ab
Inhibitor
Definition
Jede Substanz, die die katalytische Aktivität eines Enzyms verringern kann, ohne eine Denaturierung des Enzymproteins zu verursachen, wird als Enzyminhibitor bezeichnet.
Art der Aktion
irreversible Hemmung
Verbinden Sie sich über kovalente Bindungen mit den notwendigen Gruppen im aktiven Zentrum des Enzyms, um das Enzym zu inaktivieren
Es kann nicht durch Methoden wie Dialyse und Ultrafiltration entfernt werden.
Organophosphorverbindungen, niedrig konzentrierte Schwermetallionen und Arsenverbindungen
reversible Hemmung
Bindet über nichtkovalente Bindungen reversibel an Enzyme oder Enzym-Substrat-Komplexe, um die Enzymaktivität zu reduzieren oder zu eliminieren.
Typ
Konkurrenzhemmung
Der Inhibitor hat eine ähnliche Struktur wie das Substrat und kann mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms konkurrieren und so verhindern, dass das Enzym Zwischenprodukte mit dem Substrat bildet.
Merkmale
I und S haben ähnliche Strukturen und konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms.
Der Grad der Hemmung hängt von der relativen Affinität des Inhibitors zum Enzym und der Substratkonzentration ab
Dynamische Eigenschaften: Vmax bleibt unverändert, scheinbare km steigen
Beispiel
Malonat konkurriert mit Succinat um die Succinatdehydrogenase
Der antibakterielle Mechanismus von Sulfadrogen – Konkurrenz mit para-Aminobenzoesäure um die Dihydrofolat-Synthase
nichtkompetitive Hemmung
Einige Inhibitoren binden an essentielle Gruppen außerhalb des aktiven Zentrums des Enzyms und haben keinen Einfluss auf die Bindung des Enzyms an das Substrat. Es besteht keine Konkurrenzbeziehung zwischen dem Substrat und dem Inhibitor. Der Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex (ESI) kann das Produkt jedoch nicht weiter freisetzen.
Merkmale
I verbindet sich mit essentiellen Gruppen außerhalb des aktiven Zentrums von E, und es besteht keine Konkurrenzbeziehung zwischen S und I
Der Grad der Hemmung hängt von der Konzentration des Inhibitors ab
Dynamische Eigenschaften: Vmax nimmt ab, scheinbare km bleiben unverändert
wettbewerbswidrige Hemmung
Inhibitoren binden nur an das von Enzym und Substrat gebildete Zwischenprodukt (ES), wodurch die Menge des Zwischenprodukts ES verringert wird.
Merkmale
Inhibitoren binden nur an Enzym-Substrat-Komplexe
Der Grad der Hemmung hängt von der Konzentration des Inhibitors und der Konzentration des Substrats ab
Dynamische Eigenschaften: Vmax sinkt, scheinbare Km sinkt
Aktivator
Substanzen, die Enzyme von inaktiv in aktiv umwandeln oder die Enzymaktivität erhöhen
Typ
Erforderlicher Aktivator
optionaler Aktivator
Regulierung von Enzymen
Anpassungsobjekt
Schlüsselenzym
Anpassungsmethode
Regulierung der Enzymaktivität (Schnellregulierung)
allosterische Anpassung
Kann sich reversibel an einen Teil außerhalb des aktiven Zentrums bestimmter Enzymmoleküle binden, um die Enzymkonformation zu ändern
allosterisches Enzym
Häufig bestehen Oligomere aus mehreren Untereinheiten mit synergistischen Effekten
Allosterische Teile
allosterischer Effekt
allosterischer Aktivator
allosterischer Inhibitor
kovalente Modifikationsregulierung
Einige Gruppen in der Peptidkette von Enzymproteinen können unter der Katalyse anderer Enzyme kovalent mit bestimmten chemischen Gruppen verbunden werden, und gleichzeitig können die kombinierten chemischen Gruppen unter der Katalyse eines anderen Enzyms entfernt werden, wodurch die Enzymaktivität beeinflusst wird
Phosphorylierung vs. Dephosphorylierung (am häufigsten)
Acetylierung und Deacetylierung
Methylierung und Demethylierung
Adenylierung und Deadenylierung
-SH und -S-S verändern sich gegenseitig
Zymogen-Aktivierung
Zymogen: Ein inaktiver Zustand, in dem einige Enzyme in Zellen synthetisiert oder sezerniert werden oder bevor sie ihre katalytische Funktion ausüben.
Aktivierung von Zymogen: Unter bestimmten Bedingungen der Prozess der Umwandlung von Zymogen in aktives Enzym
Mechanismus der Zymogenaktivierung
Das Zymogen bricht unter bestimmten Bedingungen eine oder mehrere spezifische Peptidbindungen, hydrolysiert ein oder mehrere kurze Peptide, verändert die Molekülkonformation und bildet oder legt das aktive Zentrum des Enzyms frei.
Regulierung des Enzymgehalts (langsame Regulierung)
Induktion
Repression